Яка роль фосфорилювання та дефосфорилювання в клітинній сигналізації?

Як правило, фосфорилювання та дефосфорилювання відповідно каталізуються протеїнкіназами та фосфатазами за залишками серину, треоніну або тирозину. Ці два процеси зазвичай служать молекулярні перемикачі для активації або інактивації білків, беручи участь у різноманітних біохімічних подіях у передачі сигналів ауксину.

Фосфорилювання та дефосфорилювання білків може регулювати передачу сигналів кількома способами, включаючи активацію/інгібування через конформаційні зміни, створення сайтів зв’язування для білків, що містять специфічні домени (тобто утворення комплексу), і контроль клітинної локалізації (23, 26).

Ці реакції фосфорилювання контролюють активність багатьох ферментів, що беруть участь у внутрішньоклітинних сигнальних шляхах. Зокрема, додавання фосфатних груп викликає конформаційні зміни у ферментах, які можуть або активувати, або пригнічувати активність ферменту.

У реакції фосфорилювання до молекули додається фосфатна група. Реакцію каталізує фермент протеїнкіназа. У реакції дефосфорилювання фосфатна група видаляється з молекули. Реакцію каталізує фермент фосфатаза.

Фосфорилювання білка широко визнано як основний механізм, який контролює прогресування клітинного циклу. Сімейство циклін-залежних протеїнкіназ (CDK) було ідентифіковано та визнано ферментами, критичними для ініціації та завершення реплікації ДНК і поділу клітин від дріжджів до ссавців (1–5).

Цей каскадний механізм багаторазово підсилює вихідний сигнал, отриманий поверхнею клітини, активуючи білкові молекули та вторинні месенджери в клітині. Вони залишаються в активній стадії довше і тому можуть обробляти більше молекул.